Палеонтолог, устанавливая скорости и направления эволюции, вынужден основываться почти исключительно на морфологических данных.
Даже используя этот относительно грубый критерий, он может в общих чертах установить характер изменений, примером чего могут служить изменения структуры зубов в эволюции лошадей. Однако ему приходится ограничиваться лишь изучением результатов эволюции, и он никогда не может надеяться выявить те основные физиологические изменения, которые участвуют в образовании новых типов.
Хотя большинство древних видов исчезло, все же отдельным представителям почти всех типов удалось избежать вымирания, приспособившись к новым условиям среды; тем самым сохранилась значительная доля наследственности древних видов. Таким образом, в нашем распоряжении имеются современные образцы жизни прошлого, исследование которых должно позволить нам выяснить многое относительно факторов, игравших решающую роль в филогенезе в далеком прошлом. Изучение «биохимической эволюции» уже оказало большую помощь в установлении биологического родства между организмами. Например, обнаружение меланоцитстимулирующей, окситоцической и сосудосуживающей гормональной активности в экстрактах невральной железы оболочников служит убедительным доказательством правильности помещения этого подтипа (Urochordata, или личиночнохордовые) на прямом пути от беспозвоночных (которые не обладают МСГ-активностью) к позвоночным. Наличие у оболочников как аргининфосфата (фосфаген беспозвоночных), так и креатинфосфата (типичный фосфаген позвоночных) служит еще одним доводом в пользу справедливости выбора такого положения в системе для этой группы.
Здесь мы не будем обсуждать все многочисленные примеры использования данных биохимии в эволюционной теории. Читатель найдет их в ряде исчерпывающих обзоров и книг. Нас же прежде всего интересуют биохимические изменения в белковых молекулах, которые метаболически гораздо ближе к самим генам, чем такие продукты ферментативной активности, как фосфагены или глазные пигменты дрозофилы. Как указал Уолд, утверждение о наличии у каждого вида животных и растений различных специфичных для данного вида белков — биохимический трюизм. Полное объяснение процесса видообразования почти несомненно следует искать в структуре белков. Чтобы это положение стало несколько яснее, рассмотрим два изящных примера видовой специфичности, явно связанной с изменениями в структуре белка.
Белок коллаген в значительной степени определяет физические свойства таких тканей, как кожа и хрящ. При нагревании коллагеновых волокон их внутренняя структура заметно изменяется и они переходят в другую молекулярную форму, известную под названием желатины. Недавно при помощи рентгеноструктурного анализа было установлено, что молекула коллагена, по всей вероятности, состоит из трех полипептидных цепей, соединенных между собой системой водородных связей, обладающей значительной прочностью. Последовательность аминокислот глицин-пролин-оксипролин встречается в этих цепях довольно часто, и водородные связи образуются, вероятно, главным образом за счет гидроксильных групп оксипролиновых остатков. При нагревании коллагена в растворе водородные связи рвутся при критической температуре, известной под названием «температуры сжатия», и организованная структура молекул коллагена быстро нарушается, переходя в более аморфное состояние, свойственное желатине. Хотя механизм этой перестройки не вполне изучен, однако на основании данных исследования свойств синтетического полипролина и смеси полимеров продина и глицина можно думать, что сжатие связано с цис-транс-изомеризацией в связях пролин—пролин или пролин—оксипролин, происходящей наряду с обычной «энтропической» денатурацией.
Исходя из этих химических и физических исследований, можно предположить, что молекулы коллагена у животных, приспособленных к холодному или жаркому климату, возникали в природе в результате приобретения или утраты оксипролиновых остатков. Животным, живущим в очень теплом климате, следовало бы иметь коллагены с высокими температурами сжатия, а животные, живущие в холодном климате, могли бы процветать, имея коллагены со значительно меньшим числом поперечных связей и с более низкими температурами сжатия.
Исследования коллагенов рыб, проведенные Густафсоном и Такахаши, показывают, что именно таков был механизм эволюции коллагена. Температура сжатия коллагенов у рыб, обитающих в холодной воде, всегда ниже, чем у обитающих в теплой воде. Обнаружена поразительно строгая линейная зависимость между температурой сжатия коллагенов и содержанием в них оксипролина, хотя в других отношениях коллагены позвоночных чрезвычайно сходны по составу. Обращает на себя внимание то обстоятельство, что температуры сжатия коллагена на 15—20° выше самых высоких температур, с которыми может встретиться данный вид, как бы создавая известный «запас прочности» в соответствии с обычным ходом изменений климата.
Другим наглядным примером приспособления, связанного с изменением структуры белка, служит зависимость между зрительными пигментами морских рыб и теми глубинами, на которых эти рыбы обитают. Дентон и Уоррен, Мюнц, Уолд с сотрудниками и многие другие исследователи изучали химическую структуру и спектральные свойства ряда разнообразных родопсинов рыб. Родопсин, представляющий собой комплекс производного витамина А и белка опсина, образует светочувствительный элемент палочек сетчатки. Сходная с витамином А простетическая группа, ответственная за поглощение света (ретинен), оказалась идентичной у всех видов.
Поскольку опсины сами по себе не поглощают свет в интервале 480—503 мμ, то изменения в положении максимума поглощения следует отнести за счет влияния опсинов на спектральные свойства ретинена. Механизм, благодаря которому соединение с опсином может вызывать изменения в спектральных свойствах ретинена, совершенно неизвестен. Ранее мы обсудили аналогичный пример сдвига максимума поглощения для тирозинового остатка в результате связывания гидроксильной группы водородной связью. Сдвиг в этом случае был незначительным, порядка нескольких миллимикронов. Наоборот, в поглощающей системе родопсина различия между максимумами для камбалы и для зубатки достигают 23 мμ. Такой сильный сдвиг указывает на важное изменение в характере взаимодействия между белком и простетической группой.
Все это приобретает особый интерес в свете корреляции, наблюдаемой между средней глубиной обитания различных видов рыб и спектральными свойствами их зрительных пигментов. Эту корреляцию нельзя считать вполне строгой, и на всех глубинах существует широкий разброс в значениях Амакс. Тем не менее имеющиеся данные могут служить основой для весьма солидной гипотезы. Более 20 лет назад Кларк отметил, что увеличивающаяся с глубиной голубизна света в океане ставит «вопрос о возможности существования сдвига в чувствительности глаза глубоководных рыб в направлении синей части спектра». Это предположение подтвердилось данными изложенных здесь спектроскопических наблюдений, и в настоящее время можно использовать методы химии белков для детального изучения этой увлекательной главы биохимической экологии. Исследование структурных модификаций опсина, происходивших в процессе эволюции рыб, представляет особый интерес, потому что, как мы видели на примере инсулинов и цитохромов с, отдельные белковые молекулы могут оставаться неизменными на протяжении длительных периодов эволюции. Возможно, что изменения в молекуле опсина были настолько тонкими и действенными, что не было нужды в значительных изменениях последовательности аминокислот и характера свертывания полипептидных цепей. Вместе с тем, если изменения действительно были глубокими, нам придется найти разумное объяснение очень сложной системе взаимодействий между белком и простетической группой. Оба эти пути исследования чрезвычайно интересны, и исследование химии опсинов может дать весьма ценный вклад в понимание эволюции на молекулярном уровне.