Измерения спектра поглощения растворов клейковины, глиадина и других белков пшеницы в инфракрасной области показали, что они (белки) представляют собой смесь альфа-(спиральной) и бета-(развернутой) конфигураций. Ориентация образцов клейковины, например, при раскатке увеличивает фракцию, которую находят в развернутой (бета-)конфигурации, и вызывает прирост имеющихся бета-форм.
Измерение оптического вращения
Измерение дисперсии оптического вращения показало, что глиадин в 70%-ном этаноле и клейковина в разбавленной кислоте имеют процент спирализации, равный приблизительно 35. Предварительные измерения дисперсии оптического вращения глиадина в неводном растворителе, выполненные другими исследователями, показали, что содержание альфа-спиралей равно только 15%. Эта низкая величина, возможно, объясняется высоким содержанием в белках пролина. Приводятся данные для необработанного и восстановленного глютенина в кислой среде и в дезагрегирующих растворителях, таких, как 50%-ный ацетон. Величины, полученные для восстановленного глютенина в 50%-ном ацетоне, оказались идентичными величинам контрольного глютенина. Однако в водном растворе кислоты восстановленная форма обнаруживала меньший процент спирализации.
Двойное преломление
Как показали измерения двойного преломления в пленках растянутой клейковины, оно уменьшается с течением времени, если клейковина подвергается постоянной деформации. Сходство такого явления с релаксацией напряженно растянутых пленок клейковины позволяет пред-положить, что оно возникает в результате увеличения беспорядка в расположении цепей благодаря ламинарному течению или обмену поперечных связей между белковыми цепями. Имеются указания, что кристаллизация и ориентация кристаллических зон во время релаксации, по-видимому, незначительны.