Каталаза является гемопротеином, который катализирует разложение перекиси водорода на воду и кислород. Ее физиологическая роль в растении недостаточно хорошо установлена. Помимо того что она препятствует накоплению перекиси водорода, при определенных условиях этот фермент катализирует сопряженное окисление спиртов.
Сорта пшеницы, подверженные ржавчине, обладают более высокой активностью каталазы и пероксидазы, чем устойчивые сорта. Салливэн представила обзор ранних работ, посвященных исследованиям каталазы в продуктах переработки пшеницы. Особый интерес представляют данные Блиша и Боде, показавших, что северные (канадские) образцы муки имеют каталазную активность, в среднем в 3,5 раза превышающую активность муки Техаса и Канзаса. Аналогично этому мука из яровой пшеницы, выращенной в Небраске, обладала вдвое большей каталазной активностью, чем мука из озимой пшеницы, выращенной в том же штате. Ирвин, Бушук и Андерсон провели сравнение активности муки и крупок из 2 — 4 сортов каждого из нескольких испытанных классов пшеницы и полу чили следующий порядок активности: твердозерная красная яровая>белозерная>янтарный дурум>мягкая краснозерная>твердая краснозерная пшеницы. Пшеницы дурум испытывались в виде крупчатки 50%-ного выхода, другие пшеницы — в виде муки стрейт 70%-ного выхода. Сравнение вы тяжек из целой пшеницы дурум и соответственно из крупчатки для семи сортов, выращенных в каждом из семи определенных районов, показало, что пшеница примерно в 6 раз активнее, чем крупчатка, и что колебания в уровне каталазы в большей степени определяются условиями произрастания, чем сортом.
Неочищенная каталаза, извлеченная из крупок пшеницы дурум Пелисье, имела оптимум рН при 7,3 и ингибировалась цианидом, а также субстратом в концентрациях, превышающих 0,01М. Разложение перекиси водорода этим ферментом протекало в соответствии с кинетикой реакций первого порядка, и в исследованных пределах температур (10—25°) энергия активации была равной 2800 кал. Стабилизирующее действие кипяченых пшеничных вытяжек на растворы кристаллической каталазы животного происхождения указывает на присутствие в пшенице защитного для этого фермента вещества.
Для каталазы, извлеченной из муки простого помола, оптимум рН оказался равным 7,0—7,4, а оптимальные температуры—20—25°.
Как показали Хауторн и Тодд, каталаза в присутствии несколько окисленной в перекисное соединение линолевой кислоты может обесцвечивать каротин. Используя эту систему, они определили относительную каталазную активность трех фракций пшеницы, которая оказалась равной: для очищенного эндосперма — 1, для отрубей — 4,2—4,6, для очищенного пшеничного зародыша — 103.