Факультет

Студентам

Посетителям

Классификация протеиногенных аминокислот

Все протеиногенные аминокислоты имеют два названия: научное и традиционное. Научные названия аминокислот построены в соответствии с правилами, разработанными Международным союзом чистой и прикладной химии (International Union Pure and Applied Chemie — IUPAC). Согласно научной номенклатуре ИЮПАК название соединения однозначно отражает его структуру. На практике пользуются традиционными наименованиями аминокислот, происхождение которых исторически связано с названием объекта, в котором они впервые были обнаружены, или какими-либо их особыми свойствами. Используют также сокращенные трехбуквенные обозначения традиционных названий аминокислот.

Протеиногенные аминокислоты удобно классифицировать в зависимости от характера их боковых радикалов.

Простейшие аминокислоты

1. Глицин, или гликокол (аминоуксусная кислота). Сокращенное обозначение — гли.

H2N-CH2-COOH

Глицин был открыт в 1820 г. А. Браконно среди продуктов гидролиза желатина. Это простейшая протеиногенная аминокислота, не имеющая оптических изомеров. Свое название гликокол (греч. «гликис» — сладкий + «колла» — клей), или глицин, аминоуксусная кислота получила за сладкий вкус.

2. Аланин (α-аминопропионовая кислота). Сокращенное обозначение — ала.

NH2-СH(СН3)-СООН

В составе белка аланин впервые обнаружил Т. Вейл в 1888 г. при изучении продуктов гидролиза фиброина шелка.

Гидроксиаминокислоты

3. Серин (2-амино-3-гидроксипропионовая кислота). Сокращенное обозначение — сер.

HO2C-CH(NH2)CH2OH

Серин (греч. «серикон» — шелк) был впервые выделен Э. Кремером из серицина шелка в 1865 г.

4. Треонин (α-амино-β-гидроксимасляная кислота). Сокращенное обозначение — тре.

Треонин впервые получили Д. Зелинский и В. Садиков в 1921 г. из кератина гусиного пера. Молекула треонина содержит два асимметрических атома углерода. Поэтому для него возможно существование четырех оптических изомеров.

Серосодержащие аминокислоты

5. Цистеин (α-амино-β-тиопропионовая кислота). Сокращенное обозначение — цис.

HO2CCH(NH2)CH2SH

Благодаря наличию сульфгидрильной группы, цистеин может легко превращаться в аминокислоту цистин (β, β-ди-тиобис-(α-аминопропионовая кислота)), не входящую в число 20 протеиногенных.

Цистин содержит дисульфидную группу -S-S-. Чтобы показать в упрощенном виде участие сульфгидрильных групп в процессе образования цистина.

Реакция превращения цистеина (восстановленная форма) в цистин (окисленная форма) — один из примеров реакций биологического окисления, чрезвычайно широко распространенных в живой природе.

Цистин (греч. «кистис» — пузырь) первым выделил В. Волластон в 1810 г. из камней мочевого пузыря. В 1901 г. Г. Эмбден впервые выделил из яичного белка цистеин.

6. Метионин (α-амино-γ-метилтиомасляная кислота). Сокращенное обозначение — мет.

HO2CCH(NH2)CH2CH2SCH3

Метионин был впервые обнаружен в 1922 г. Ю. Мюллером в казеине молока.

Аминокислоты с разветвленным углеводородным радикалом

7. Валин (α-аминоизовалериановая кислота). Сокращенное обозначение — вал.

HO2CCH(NH2)CH(CH3)2

Валин в составе белка был впервые найден П. Шютценбергером в 1879 г. при исследовании продуктов гидролиза альбумина.

8. Лейцин (α-аминоизокапроновая кислота). Сокращенное обозначение — лей.

HO2CCH(NH2)CH2CH(CH3)2

Лейцин был открыт в 1820 г. А. Браконно как один из продуктов гидролиза белков шерсти и мышц. Лейцином (греч. «лейкос» — белый) богат яичный белок.

9. Изолейцин (α-амино-β-метилвалериановая кислота). Сокращенное обозначение — иле.

HO2CCH(NH2)CH(CH3)CH2CH3

Изолейцин обнаружил Ф. Эрлих в 1904 г. сначала в продуктах гидролиза фибрина крови, а позднее и в других белках. У изолейцина два асимметрических атома углерода и, следовательно, четыре оптических изомера.

Аминокислоты, содержащие ароматическое ядро

10. Фенилаланин (α-амино-β-фенилпропионовая кислота). Сокращенное обозначение — фен.

C9H11NO2

Фенилаланин был впервые выделен из продуктов гидролиза растительных белков в 1881 г. Э. Шульце и Ю. Барбьери.

11. Тирозин (α-амино-β-(п-гидроксифенил)пропионовая кислота). Сокращенное обозначение — тир.

C9H11NO3

Тирозин (греч. «тирос» — сыр) впервые получен в 1846 г. Ю. Либихом из казеина молока.

12. Триптофан (α-амино-β-(β-индолил)-пропионовая кислота). Сокращенное обозначение — три.

C11H12N2O2

В состав радикала триптофана входит гетероцикл индол. Поэтому триптофан — гетероциклическая аминокислота. Ее первыми выделили из казеина молока в 1901 г. Ф. Гопкинс и С. Кол.

13. Пролин (пирролидин-α-карбоновая кислота). Сокращенное обозначение — про.

C5H9NO2

Пролин представляет собой гетероциклическое соединение — производное пирролидина. Он является иминокислотой, так как содержит не аминную (-NH2), а иминную (-NH) группу. При взаимодействии с нингидрином пролин образует соединение желтого цвета. Пролин открыт Э. Фишером в 1901 г. при изучении продуктов гидролиза казеина молока.

Рассмотренные аминокислоты не содержат в боковых радикалах ионогенных групп, поэтому суммарный заряд их молекул в водном растворе равен нулю.

Основные аминокислоты за счет ионизации присутствующих в их боковых радикалах основных группировок обладают в водном растворе суммарным положительным зарядом.

14. Гистидин (α-амино-β-имидазолилпропионовая кислота). Сокращенное обозначение — гис.

C6H9N3O2

В состав бокового радикала гистидина входит гетероцикл — имидазол. Наряду с триптофаном и пролином, гистидин также является гетероциклическим соединением. Азот имидазола сообщает гетероцикл) основные свойства.

Гистидин (греч. «гистос» — ткань) был впервые выделен А. Косселем из стурина — белка спермы осетра в 1896 г. и независимо от него С. Хединым из казеина молока.

15. Лизин (2,6-диаминогексановая кислота). Сокращенное обозначение — лиз.

HO2CCH(NH2)(CH2)4NH2

Радикал лизина, содержащий аминогруппу, проявляет свойства основания при ее ионизации.

Лизин (греч. «лизис» — растворение) получил свое название из-за очень хорошей растворимости в воде. Впервые выделен из казеина молока Э. Дрекселем в 1889 г.

16. Аргинин (α-амино-δ-гуанидинвалериановая кислота). Сокращенное обозначение — арг.

(NH-C(NH2)NH(CH2)3CH(NH2)-COOH)

Основные свойства аргинина обусловлены наличием в его радикале гуанидиновой группировки, способной присоединять ион водорода.

Аргинин (лат. «argentum» — серебро) впервые получен С. Хединым в 1895 г. из продуктов гидролиза кератина рога в виде азотносеребряной соли.

Кислые аминокислоты

Кислые аминокислоты в водном растворе обладают суммарным отрицательным зарядом за счет диссоциации карбоксильных групп боковых радикалов.

17. Аспарагиновая кислота (аминоянтарная кислота). Сокращенное обозначение — асп.

HO2CCH(NH2)CH2CO2H

Аспарагиновую кислоту первым выделил из растительного белка Г. Риттхаузен в 1868 г.

18. Глутаминовая кислота (α-аминоглутаровая кислота). Сокращенное обозначение — глу.

C5H9NO4

Глутаминовая кислота (лат. «gluten» — клей) была впервые выделена Г. Риттхаузеном в 1866 г. из продуктов гидролиза клейковинных белков зерна пшеницы.

Амиды кислых аминокислот

В белках присутствуют амиды кислых аминокислот (в карбоксильной группе их бокового радикала гидроксильная группа замещена на аминогруппу). Амидные группировки в обычных условиях не диссоциируют. Суммарный заряд молекул амидов кислых аминокислот в водном растворе равен нулю.

19. Аспарагин (β-амид аминоянтарной кислоты). Сокращенное обозначение — асн.

HOOC-CH(NH2)-CH2-CONH2

Аспарагин впервые обнаружили Л. Вокелен и П. Робике в соке спаржи (аспарагуса) в 1806 г., что и отражено в его названии. Наличие аспарагина в белках доказал М. Дамодаран и др. в 1932 г., выделив его из эдестина конопли.

20. Глутамин (γ-амид α-аминоглутаровой кислоты). Сокращенное обозначение — глн.

O=C(NH2)-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH

Наличие глутамина в белках доказал М. Дамодаран и др. в J 932 г., выделив его из эдестина.