Меланотропин, подобно другим гормонам, рассматриваемым в этой главе, является полипептидом, типичным для хордовых.
В самом деле, обнаружение способности экстрактов из оболочников стимулировать меланоциты служит одним из доказательств того, что эти организмы представляют собой связующее звено между беспозвоночными и хордовыми.
Меланотропины были выделены в чистом виде из гипофиза свиньи д быка (задняя и промежуточная доли). Из тканей быка был выделен только один полипептид, обладающий стимулирующей меланоциты активностью, тогда как из гипофиза свиньи было выделено и охарактеризовано два полипептида, названные α- и β-меланотропинами (α-МСГ и β-МСГ). В этом сходстве, несомненно, заключена причина того, что адренокортикотропный гормон обладает заметной стимулирующей меланоциты активностью.
β-МСГ быка отличается от β-МСГ свиньи только тем, что остаток глутаминовой кислоты в положении 2 заменен серином. Однако а-меланотропин свиньи значительно отличается от обоих этих гормонов и, по существу, идентичен фрагменту из первых 13 аминокислот адренокортикотропина свиньи, с той разницей, что на N-концевом участке молекулы α-МСГ свиньи имеется маскирующая ацильная группа, а на С-концевом участке — амидная группа. Лии и Лерне, выделившие α-МСГ, предположили, что это основная форма гормона, поскольку в их опытах она главным образом обусловливала способность экстрактов из гипофиза стимулировать меланоциты. Однако другие исследователи до сих пор не подтвердили существования α-МСГ.
Ли и его сотрудники также недавно выделили α-МСГ из гипофиза свиньи и быка, причем структура этого гормона у обоих видов оказалась одинаковой. Последовательность чередования аминокислот в α-МСГ была подтверждена в результате полного синтеза этого вещества, проведенного в лабораториях Гофмана и Буассона. Было ясно показано, что, активность синтезированного гормона зависит от наличия ацетильной группы у N-концевого остатка серина. Так, в опытах Буассона и его сотрудников активность ацетилированного полипептида была приблизительно в 70 раз выше его активности до ацетилирования.
β-Меланотропин быка обладает значительно меньшей биологической активностью, чем β-меланотропин свиньи. До тех пор, пока не будет проведено сравнение строения синтезированных препаратов этих двух веществ, различие в их активности приходится объяснять наличием разных аминокислотных остатков в положении 2 их цепей.