События, развивающиеся на микроскопическом (субклеточном) уровне при возбуждении мышцы, выглядят следующим образом.
Потенциал действия, возникающий в результате нервной стимуляции на мембране мышечного волокна, в скелетных мышцах по Т-каналам достигает мембран цитоплазматического ретикулума. Мембрана последнего высвобождает ионизированный кальций, который, в свою очередь, активизирует процесс взаимодействия актиновых и миозиновых протофибрилл.
В гладких мышцах, лишенных тубулярной системы, высвобождение Са2+ происходит непосредственно в самой сарколемме. А так как сарколемма напрямую контактирует с актиново-миозиновым комплексом гладких мышц, то активизация сокращения гладких мышц также происходит под влиянием ионизированного кальция.
Интимный механизм взаимодействия актиновых и миозиновых структур до конца не расшифрован. Но ясно, что в присутствии АТФ в поперечно-полосатых мышцах при выбросе Са2+ начинается скольжение относительно друг друга тонких и толстых протофибрилл. Считается, что непосредственной причиной этого движения протофибрилл является активизация акто-миозиновых мостиков, которые либо изменяют угол наклона, либо подвергаются торсионному скручиванию.
Установлена АТФ-азная зависимость конформационных изменений акто-миозиновых мостиков. В отсутствие АТФ эти изменения невозможны, т. е. процесс скольжения протофибрилл не происходит.
Следует подчеркнуть исключительно важную роль ионов кальция в этом процессе, который не только влияет на конформационные изменения акто-миозина, но и является активатором АТФ-азы. Более того, процесс расслабления мышцы также зависим от Са2+. Актиновые и миозиновые нити не возвращаются в исходное положение до тех пор, пока не произойдет обратное поглощение ионов кальция мембраной цитоплазматического ретикулума или мембраной сарколеммы (в гладких мышцах). Причем это обратное движение кальция зависит от активности АТФ-азы соответствующего мембранного комплекса. Поэтому не только сокращение, но и расслабление мышцы протекает с затратами энергии.
Эксперименты показали, что АТФ-азную активность проявляет сам белок миозин. Он же при наличии АТФ способен соединяться с актином. Причем АТФ-азная часть миозина активируется актином. Но белок тропонин в составе актиновой нити блокирует эту активность. И только выброс Са2+ снимает тормозящее действие тропонина. Поэтому тропонин-тропомиозиновую систему рассматривают как предохранительный механизм взаимодействия актиновых и миозиновых нитей в состоянии физиологического покоя.
Механизм укорочения гладкомышечного волокна менее понятен. Распространена точка зрения, в соответствии с которой укорочение гладкомышечного волокна есть результат конформационного изменения актомиозинового комплекса. Белок актомиозин выделен из гладких мышц многих животных, включая рыб. По своим свойствам он близок к миозину млекопитающих. Как актиновая, так и миозиновая молекула имеют фибриллярную спиралевидную часть. Активизация актомиозина приводит к изменению конформации молекулы белка с соответствующим изменением его пространственного внутрицеллюлярного положения. Это и приводит к общему укорочению мышечного волокна, так как актомиозиновые структуры морфологически связаны с сарколеммой гладкомышечного волокна.