Специалистами в области химии зерна давно признано, что белки пшеничной муки в значительной степени определяют пластические и упругие свойства хлебного теста и некоторых сортов бездрожжевого теста. Эта связь особенно очевидна в случае хлебного теста. В приготовлении и обработке теста в промышленных условиях была достигнута высокая степень мастерства, которое почти целиком опиралось на практический жизненный опыт, основанный на зачатках химических сведений. Влияние белков пшеницы на физические свойства теста других типов и на бездрожжевое жидкое тесто выяснено и изучено значительно хуже.
В противоположность белкам эндосперма пшеницы, этого важнейшего компонента муки, белки отрубей и зародыша вызывали значительно меньший интерес, поскольку эти материалы обычно идут в корм скоту, где основное внимание обращалось на качество суммарного белка с позиций его ценности для роста животных.
Белки представляют собой чрезвычайно сложные природные соединения, глубокое изучение химии которых началось лишь с недавнего времени. Выяснение тонкостей структуры и свойств белков стало возможным в связи с появлением в последнее время новых тонких методов и орудий исследования. Однако прогресс в различных областях не был одинаковым, и накопление определенных сведений о растительных белках запаздывало по сравнению с белками животного происхождения, если не более простыми, то более удобными в смысле работы с ними. В связи с изучением белков особенно хорошо были изучены ферменты.
Белки почти целиком состоят из альфа-аминокислот, связанных пептидными связями между карбоксильной группой одной аминокислоты и альфа-аминогруппой другой. Эта основная пептидная структура представляет первичную структуру белков. От 30 до нескольких сотен аминокислот могут соединяться между собой с образованием этих первичных структур. Большинство белков содержит одно и то же число (17 или 18) аминокислот. Однако неповторимое своеобразие размеров, формы и реакций, проявляемых этим огромным классом химических соединений, в значительной степени определяется бесконечным разнообразием в соотношении аминокислот и порядком, в котором они встречаются в основной цепи.
Дополнительные вариации вызываются трехмерным расположением в пространстве отдельных пептидных цепей этих огромных молекул и расположением боковых цепей вдоль основной цепи; первое относят к пептидной цепи или основной структуре, а последнее к структуре боковых цепей. Аминокислота цистин обеспечивает образование дисульфидных мостиков между смежными основными полипептидными цепями, удерживая их вместе при помощи ковалентных связей. Эти дисульфидные мостики обусловливают так называемую вторичную структуру белков, благодаря чему две или более цепей удерживаются вместе. Дисульфидные связи могут встречаться также внутри одной цепочки, образуя петлю в свернутой основной цепи. Такие петельные структуры показаны для некоторых белков, однако каково их влияние на свойства белка, сказать пока трудно.
Пептидные цепочки в белках часто скручены в спирали, которые удерживают свою форму за счет водородных связей между выступающими боковыми цепочками из различных аминокислот. Эту спиральную структуру многих белков иногда называют третичной структурой, однако лучше говорить об альфа-спиральной структуре основной цепи. К другим структурам относятся бета-складчатые слои и структуры типа полиглицина II и полипролина II. Более крупные комплексы, свободно удерживаемые вместе в структурах более высокого порядка, называемых кабельными, волокнистыми, фибриллярными и т. д., также в основном зависят от водородных связей, обеспечивающих сохранение формы белковых молекул и удержание вместе спиральных витков. Способ скручивания, расположение мостиков и фосфатных связей и выступающих боковых цепей определяют топографию белковой молекулы, которая, в свою очередь, в основном зависит от порядка аминокислот и способа скручивания цепочек. Расположение аминокислот в основных цепях и до некоторой степени обусловленная им тенденция к скручиванию, по-видимому, определяются генетическими факторами.
В таких огромных и неправильных по строению молекулах, как молекулы белков, должны существовать промежутки, через которые могут проходить вода или растворенные вещества. К тому же некоторые реактивные группы в белках могут размещаться внутри молекулы. По огромной поверхности белка разбросаны положительные и отрицательные заряды, большая часть которых, как правило, нейтрализована адсорбированными неорганическими ионами противоположного заряда. Степень этой нейтрализации влияет на плотность или рыхлость спиралей, в которые скручены белковые цепочки. Размер молекулы позволяет также привести составные части активного участка в надлежащее пространственное расположение путем правильного складывания основных цепей. Если этот специфический порядок нарушается и увеличивается их хаотичность, наступает денатурация; она может быть обратимой или необратимой, что зависит от степени первоначальной несвернутости или степени беспорядочности складывания в пределах молекулы. Важнейшую роль в определении специфических свойств белков играют, наряду с химической природой составляющих аминокислот, огромный размер их молекул и сложная топография поверхности. Вплоть до самого последнего времени методы исследования истинных размеров и формы белковых молекул при изучении белков использовались гораздо шире, чем методы определения порядка расположения аминокислот в первичных основных цепях. Тем не менее для некоторых белков удалось полностью установить последовательность чередования аминокислот, а для многих других аналогичные сведения быстро накапливаются.
Значительные усилия, направленные на определение структуры и особенностей состава белков, подтверждают необходимость познания этих основных факторов для выяснения характера действия различных белков. Всегда, когда удавалось выделить и очистить индивидуальные белки, это приводило к важным достижениям, особенно в области энзимологии. Так, например, чтобы понять, как ведут себя белки в комплексе, как это имеет место в хлебном тесте, необходимо прежде всего иметь определенные сведения об отдельных компонентах, составляющих белковый комплекс. Классификация белков пшеницы до последнего времени серьезно затруднялась отсутствием методов определения гомогенности, а также методов разделения индивидуальных белков. Ранние работы по разделению и исследованию отдельных белков пшеницы довольно тщательно разобраны, так что настоящее обсуждение будет ограничено в основном компиляцией сведений, касающихся проверки современных критериев; историческим сведениям будет уделено небольшое место.
Ограничения в применении современных методов особенно проявляются в случае с белками клейковины. В течение долгого времени не было подходящего раствора, способного переводить их в молекулярный раствор, свободный от влияния сил взаимодействия. Этим пробелом объясняется существование в литературе большого числа противоречивых данных относительно молекулярного состава и свойств неочищенной клейковины. Поэтому значительным достижением в этом отношении является открытие в самое последнее время новых буферных систем и условий растворения, пригодных для белков клейковины. Благодаря этим открытиям впервые становилась очевидной неоднородность и молекулярная дискретность компонентов клейковины.
В настоящее время имеются многочисленные доказательства того, что большинство предыдущих работ с белками пшеницы было проведено со смесями неопределенного состава, в связи с чем интерпретация опубликованных результатов должна быть проведена с учетом этого факта и с большой осторожностью. Особенно сомнительной является характеристика фракций, основанная на исследовании одной лишь растворимости.