Подобно каталазе, пероксидаза является гемопротеином. Она катализирует окисление ряда ароматических аминов и фенолов перекисью водорода и вместе с каталазой может быть отнесена к гидропероксидазам. Присутствие этого фермента в пшенице впервые было установлено Бертраном и Муттермильхом, которые показали, что экстракт из пшеничных отрубей способен окислять гидрохинон. Относительная активность этого фермента в пшенице, рисе, кукурузе и ячмене убывает в следующем порядке: пшеница>ячмень>кукуруза>рис.
Оптимальный рН для фермента, действующего на о-фенилендиамин, находится в пределах 4,6—4,8, а с пирогаллолом в качестве субстрата — от 6,3 до 6,5.
Пероксидаза недавно выделена в кристаллическом виде из пшеничных зародышей. Выделена и вторая активная фракция, возможно, представляющая собой видоизмененную форму того же нативного белка.
Другие ферменты в пшенице
Линко и Согн показали, что для определения содержания «больного» зерна в хранящейся пшенице можно использовать определение глютаматдекарбоксилазной активности. Однако этот метод, по-видимому, неприменим к пшенице нового урожая, обладающей высокой жизнеспособностью. Облучение пшеничного зерна (3 мегарентген) почти на 60% снижает дегидрогеназную активность и на 50% глютамат — и пируватдекарбоксилазную активности.
Протеазная и альфа-амилазная активности почти не подавлялись. Значение этих ферментов в химии пшеничного зерна еще не установлено.