Ферменты как биологические катализаторы белковой природы имеют ряд особенностей.
Во-первых, ферменты — это мощные катализаторы. По силе своего действия они в десятки тысяч и более раз превосходят неорганические катализаторы. В связи с этим содержание ферментов в клетках и тканях организма очень мало. Об активности фермента судят не по его количеству, а по скорости реакции, которую он катализирует. За максимальную скорость ферментативной реакции принимают ее начальную скорость.
Чаще всего активность фермента определяют по количеству образовавшихся продуктов реакции за единицу времени.
Во-вторых, ферменты, в отличие от неорганических катализаторов, обладают высокой специфичностью действия. Каждый фермент катализирует одну определенную реакцию. Во взаимодействии фермента с субстратом принимает участие небольшая часть химических группировок молекулы фермента — его активный центр. Высокая специфичность действия фермента обусловлена соответствием строения активного центра фермента и субстрата.
Структурное соответствие, необходимое для образования промежуточного комплекса ES, нашло объяснение в теорий Э. Фишера, согласно которой субстрат подходит к активному центру своего фермента, как ключ к замку.
Д. Кошлэнд развил теорию Э. Фишера, добавив, что строгое соответствие между строением активного центра фермента и субстрата возникает только в момент их непосредственного
Взаимодействия.
В-третьих, важной особенностью ферментов является лабильность (неустойчивость). С лабильностью связано влияние на активность ферментов температуры и рН среды.
Скорость ферментативной реакции, как и всякой химической реакции, зависит от температуры. При возрастании температуры до определенного значения увеличивается и скорость ферментативной реакции. Максимальная активность большинства ферментов наблюдается в интервале температур от 40 до 50°С. Эту температуру принято называть оптимальной. При дальнейшем увеличении температуры скорость ферментативной реакции начинает уменьшаться, что обусловлено, прежде всего, денатурацией белковой части фермента.
Для каждого фермента существует определенная область значений рН, при которых его активность максимальна.
На активность ферментов оказывают влияние химические вещества, присутствующие в среде — активаторы и ингибиторы.
Вещества, которые усиливают действие ферментов, называют активаторами. Вещества, замедляющие или останавливающие каталитическое действие ферментов, называют ингибиторами.
Наиболее известные активаторы — это цистеин и восстановленный глутатион.
Ингибиторы действуют специфически — только на один фермент.
Один из механизмов ингибирования основан на том, что ингибитор по своему строению очень напоминает субстрат. Такой ингибитор может присоединиться к активному центру фермента вместо субстрата. В результате образуется каталитически неактивное соединение.